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 Categorias DeCS

D12 Aminoácidos, Péptidos y Proteínas .
D12.776 Proteínas .
D12.776.395 Glicoproteínas .
D12.776.395.550 Glicoproteínas de Membrana .
D12.776.395.550.200 Moléculas de Adhesión Celular .
D12.776.395.550.200.200 Cadherinas .
D12.776.543 Proteínas de la Membrana .
D12.776.543.550 Glicoproteínas de Membrana .
D12.776.543.550.200 Moléculas de Adhesión Celular .
D12.776.543.550.200.200 Cadherinas .
D23 Factores Biológicos .
D23.050 Antígenos .
D23.050.301 Antígenos de Superficie .
D23.050.301.350 Moléculas de Adhesión Celular .
D23.050.301.350.200 Cadherinas .
G02 Fenómenos Químicos .
G02.111 Fenómenos Bioquímicos .
G02.111.570 Estructura Molecular .
G02.111.570.820 Conformación Molecular .
G02.111.570.820.709 Conformación Proteica .
G02.111.570.820.709.600 Estructura Secundaria de Proteína .
G02.111.570.820.709.600.020 Conformación Proteica en Hélice alfa .
G02.111.570.820.709.600.750 Conformación Proteica en Lámina beta .
 
 Términos
 Sinónimos e Históricos
Documentos
LILACS e MDL
 
Conformación Proteica en Lámina beta .
Conformación en Lámina beta de Proteína .
Conformación Proteica en Cadena beta .
Hoja beta Plisada .
Estructura Proteica en Lámina beta .
Estructuras de Cadenas beta .
beta-Lámina .
beta-Láminas .
Hoja beta .
Hojas beta .
Lámina beta .
Láminas beta .
Conformación Lámina beta de Proteína .
Conformación beta-Strand de Proteína .
Estructuras Beta de Cadenas .
Conformación beta-Lámina de Proteína .
Conformación Proteica beta-Strand .
Estructura secundaria de proteínas donde los grupos amino (N-H) de un esqueleto polipéptido, de tres a diez aminoácidos de longitud, establecen enlaces de hidrógeno con los grupos carbonilo (C = O) en el esqueleto de los hilos adyacentes. Estos pueden formar una lámina beta, donde las cadenas laterales de los filamentos adyacentes apuntan en la misma dirección. .
0.87
 
Conformación Proteica .
ESTRUCTURA DE PROTEINA .
Forma tridimensional característica de una proteína, incluye las estructuras secundaria, supersecundaria (motivos), terciaria (dominios) y cuaternaria de la cadena de péptidos. ESTRUCTURA DE PROTEINA, CUATERNARIA describe la conformación asumida por las proteínas multiméricas (agregados de más de una cadena polipeptídica). .
0.58
 
Cadherinas .
Caderinas .
Cadherina .
E-Cadherinas .
N-Cadherinas .
P-Cadherinas .
Uvomorulina .
Moléculas de Adhesión de Hepatocitos .
Caderina-E .
Caderina-N .
Caderina-P .
Moléculas de Adhesión Hepática .
Grupo de glicoproteínas que se relacionan desde el punto de vista funcional y que son responsables de los mecanismos de adhesión célula a célula dependientes del calcio. Ellas se dividen en subclases de cadherinas E, P, y N, las que se diferencian en su especificidad inmunológica y en la distribución tisular. Ellas promueven la adhesión celular a través de un mecanismo homofílico. Estos compuestos pueden jugar un papel en la construcción de tejidos y de todo el cuerpo animal. .
0.49
 
Conformación Proteica en Hélice alfa .
alfa Hélice .
alfa Hélices .
alfa-Hélice .
alfa-Hélices .
Conformación alfa-Espiral de Proteínas .
Conformación alfa-Helicoidal de la Proteína .
Conformación alfa-Helicoidal de Proteínas .
Conformación alfahelicoidal de la Proteína .
Conformación alfahelicoidal de Proteínas .
Estructuras alfa-Espirales .
Estructuras alfa-Helicoidales .
Hélice alfa .
Hélices alfa .
Conformación alfaespiral de Proteínas .
Conformación alfa-Espiral de Proteína .
Conformación alfa-Helicoidal de Proteína .
Estructuras alfa-Espiral .
alfa-Helices .
alfa-Helix .
Estructura secundaria de proteínas que es una hélice o bobina diestra, donde cada grupo amino (NH) del esqueleto peptídico aporta un enlace de hidrógeno al grupo carbonilo (C = O) de los cuatro resíduos N-terminales del aminoácido cuatro residuos(n- 4). Es el tipo más común de estructura secundaria. .
0.46