serw-MX  [xml]  
 


    
 Categorias DeCS

D08 Enzimas y Coenzimas .
D08.811 Enzimas .
D08.811.150 Enzimas de Restricción-Modificación del ADN .
D08.811.150.240 Metilasas de Modificación del ADN .
D08.811.150.280 Enzimas de Restricción del ADN .
D08.811.277 Hidrolasas .
D08.811.277.352 Esterasas .
D08.811.277.352.335 Desoxirribonucleasas .
D08.811.277.352.335.350 Endodesoxirribonucleasas .
D08.811.277.352.335.350.300 Enzimas de Restricción del ADN .
D08.811.277.352.355 Endonucleasas .
D08.811.277.352.355.325 Endodesoxirribonucleasas .
D08.811.277.352.355.325.300 Enzimas de Restricción del ADN .
D08.811.913 Transferasas .
D08.811.913.555 Transferasas del Grupo 1-Carbono .
D08.811.913.555.500 Metiltransferasas .
D08.811.913.555.500.350 Metilasas de Modificación del ADN .
D08.811.913.555.500.350.700 Metiltransferasa de ADN de Sitio Específico (Adenina Especifica) .
D08.811.913.555.500.800 Metiltransferasas de Proteína .
D08.811.913.555.500.800.750 Proteína-Arginina N-Metiltransferasas .
 
 Términos
 Sinónimos e Históricos
Documentos
LILACS e MDL
 
Enzimas de Restricción del ADN .
Endonucleasas de Restricción .
Enzimas que forman parte de los sistemas de restricción-modificación. Catalizan la segmentación endonucleolítica de secuencias de ADN que no poseen el patrón de metilación de la especie en el ADN de la célula hospedera. La segmentación produce fragmentos aleatorios, o específicos de doble cadena, con 5'-fosfatos terminales. La función de las enzimas de restricción es destruir cualquier ADN extraño que invada la célula hospedera. La mayoría ha sido estudiada en sistemas bacterianos, pero algunas han sido encontradas en organismos eucarióticos.También se han usado como herramientas en la disección sistemática y en el mapeo de los cromosomas, en la determinación de la secuencia de bases de ADNs y han hecho posible cortar y recombinar genes de un organismo al genoma de otro. EC 3.21.1. .
0.74
6322541
 
Metilasas de Modificación del ADN .
Metiltransferasas de Modificación del ADN .
Metilasas de Modificación .
Mitilasas de Modificación .
Enzimas que forman parte de los sistemas de restricción-modificación. Son responsables de producir un patrón de metilación característico de la especie, ya sea en el residuo de adenina o en el de citosina, en una secuencia de bases corta y específica en el propio ADN de la célula hospedera. Esta secuencia metilada se presentará muchas veces en el ADN de la célula hospedera y permanece intacta durante toda la vida de la célula. Cualquier ADN de otra especie, que tenga acceso a una célula viva y no tenga el patrón característico de metilación, será reconocido por las endonucleasas de restricción de especificidad similar, y será destruido por segmentación. La mayoría ha sido estudiada en sistemas bacterianos, pero se han encontrado algunas en organismos eucarióticos. .
0.38
22690
 
Proteína-Arginina N-Metiltransferasas .
Proteína Arginina Metiltransferasa .
Proteína-Arginina N-Metiltransferasa .
Proteína Metilasa I .
Proteína Metiltransferasa I .
Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo. .
0.32
01244
 
Metiltransferasa de ADN de Sitio Específico (Adenina Especifica) .
Metilasas de la Adenina de ADN .
Metilasas de Modificación (Adenina-Especifica) .
Metiltransferasas de Sitio Específico (Adenina-Especifica) .
Metilasas de Modificación del ADN (Adenina Especifica) .
Enzima responsable de la producción de un patrón de metilación característico de la especie en los residuos de adenina, en una secuencia de bases corta específica en el ADN de la célula hospedera. La enzima cataliza la metilación de la adenina del ADN en presencia de S-adenosil-L-metionina para formar ADN contentivo de 6-metilaminopurina y S-adenosil-L-homocisteína. EC 2.1.1.72. .
0.31
11006