Proteínas Quimiotácticas Aceptoras de Metilo. MACP-I . MACP-II . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo 1 . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo 2 . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo 3 . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo I . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo II . Proteína Quimiotáctica Aceptora de Metilo III . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo 1 . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo 2 . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo 3 . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo I . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo II . Proteína Quimiotáctica de Aceptación de Metilo III . Proteínas Quimiotácticas Aceptadoras de Metilo . Proteínas Quimiotácticas de Aceptación de Metilo . Proteínas receptoras sensoras de transmembrana que son componentes centrales de los sistemas quimiotácticos de un número de especies de bacterias móviles que incluyen ESCHERICHIA COLI y SALMONELLA TYPHIMURIUM. Proteínas quimiotácticas aceptoras de metilo derivan su nombre de un proceso de adaptación sensorial que implica la metilación en varios residuos de glutamilo en su dominio citoplásmico. Proteínas quimiotácticas de aceptación de metilo estimulan las respuestas quimiotácticas a través de gradientes químicos espaciales, causando en los organismos que se muevan hacia los estímulos favorables o lejos de los que son tóxicos. . 0.38
Miosina Tipo I. Miosina I . Miosina Ia . Miosina Ib . Subclase de miosinas que suelen encontrarse asociadas a estructuras de membrana ricas en actina, como los filopodios. Los miembros de la familia de la miosina de tipo I se expresan ubicuamente en los eucariotas. Las cadenas pesadas de la miosina de tipo I carecen de secuencias formadoras de estructuras helico-helicoidales en sus colas, y por tanto no forman dímeros. . 0.37
ADN Polimerasa I. ADN Polimerasa I ADN-Dependiente . Pol I . Fragmento de Klenow . ADN Polimerasa alfa . DNA Polimerasa I . DNA Polimerasa I DNA-Dependiente . DNA Polimerasa alfa . Polimerasa I del ADN ADN-Dependiente . Polimerasa alfa del ADN . ADN polimerasa dependiente de ADN descrita en procariotes y que puede estar presente en organismos superiores. Tiene actividad exonucleasa tanto de 3'-5' como de 5'-3', pero no puede usar ADN de doble cadena nativo como molde-iniciador. No resulta inhibida por reactivos sulfidrílicos y es activa tanto en la síntesis como en la reparación del ADN. EC 2.7.7.7. . 0.34
Poli I. Polinucleótidos de Inosina . Ácidos Poliinosínicos . Grupo de ribonucleótidos de inosina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de inosina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa. . 0.33
Anexina A5. Anexina V . Proteína Anticoagulante I Placentaria . Proteína I de Anticoagulante Placentario . Ancorina CII . Calfobindina I . Endonexina II . Lipocortina V . PAP-I . Proteína de la familia de la anexina aislada de la PLACENTA humana y otros tejidos. Inhibe la FOSFOLIPASA A2 citosólica y tiene una actividad anticoagulante. . 0.33
Sinapsinas. Sinapsina I . Sinapsina II . Sinapsina III . Proteína I . Proteína II . Familia de proteínas asociadas a las vesículas sinápticas, que participan en la regulación a corto plazo de la liberación del NEUROTRANSMISOR. La sinapsina I, miembro predominante de esta familia, une las VESICULAS SINÁPTICAS a los FILAMENTOS DE ACTINA en la terminal nerviosa presináptica. Estas interacciones son moduladas por la FOSFORILACIÓN reversible de la sinapsina I por medio de varias vías de señales de transducción. La proteína también es un sustrato para cAMP y las PROTEINAS QUINASAS DEPENDIENTE DE CAlCIO-CALMODULINA. Se cree que estas propiedades funcionales son compartidas también por la sinapsina II. . 0.32
Interferón Tipo I. Interferón Tipo I Recombinante . Interferón alfa Recombinante . Interferón segregado por leucocitos, fibroblastos, o linfoblastos en respuesta a virus o inductores de interferón diferentes a mitógenos, antígenos, o alo-antígenos- Ellos incluyen interferones alfa y beta (INTERFERÓN-ALFA e INTERFERÓN-BETA). . 0.32
Proteína-Arginina N-Metiltransferasas. Proteína Arginina Metiltransferasa . Proteína-Arginina N-Metiltransferasa . Proteína Metilasa I . Proteína Metiltransferasa I . Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo. . 0.31
Complejo Desacetilasa y Remodelación del Nucleosoma Mi-2. Complejo Histona Desacetilasa NuRD . Complejo Mi-2 Desacetilasa y Remodelación del Nucleosoma . Complejo Mi-2 de Remodelamiento del Nucleosoma y Desacetilasa . Complejo Mi-2 de Remodelación del Nucleosomo y Desacetilación . Complejo Desacetilasa Mi-2/NuRD . Complejo Desacetilasa Mi2-NuRD . Complejo Mi-2/NuRD . Complejo Mi2-NuRD . Complejo NuRD Histona Desacetilasa . Complejo Mi-2 Deacetilasa y Remodelación del Nucleosoma . Complejo Deacetilasa y Remodelación del Nucleosoma Mi-2 . Complejo NuRD Histona Deacetilasa . Complejo de enzima implicada en la remodelación de los NUCLEOSOMAS. El complejo está compuesto de al menos siete subunidades e incluye tanto la histona desacetilasa y actividades de ATPasa. . 0.31
Fibrinógeno. Factor I . Factor I de Coagulación . Glicoproteína plasmática coagulada por la trombina, compuesta de un dímero de tres pares no idénticos de cadenas polipéptidas (alfa, beta, gamma) unidas entre sí por enlaces de disulfuro. La coagulación del fibrinógeno es un cambio sol-gel que involucra reordenamientos moleculares: en tanto el fribinógeno resulta dividido por la trombina para formar polipéptidos A y B, la acción proteolítica de otras enzimas da lugar a diferentes productos de degradación del fibrinógeno. . 0.31
