Proteínas Quinasas Asociadas a Muerte Celular. Proteinas Quinasas Asociadas a Muerte . Familia de PROTEÍNAS SERINA-TREONINA QUINASAS dependientes de calcio-calmodulina. Se expresan de manera ubicua en los tejidos mamíferos embrionarios y adultos, y sus funciones están estrechamente relacionadas con las primeras etapas de la muerte programada de las células eucariotas. . 0.88
Proteína de Dominio de Muerte Asociada a Edar. Proteína de Dominio de Muerte Celular Asociada a Edar . Proteína de Dominio de Morte Asociada a Edar . Factor asociado al receptor del factor de necrosis tumoral que actúa como proteína adaptadora de señalización específica para el RECEPTOR EDAR y desempeña un papel importante en el desarrollo ectodérmico. Se une al receptor edar por medio de la región del dominio de muerte C-terminal y a otros factores específicos asociados con recepores de TNF por medio del dominio N- terminal. La pérdida de función de la proteína del dominio de muerte asociada a edar se asocia con DISPLASIA ECTODÉRMICA ANHIDRÓTICA AUTOSÓMICA RECESIVA. . 0.59
Quinasas Asociadas a rho. Quinasa Asociada a rho . Cinasas Asociadas a rho . Grupo de quinasas de serina-treonina de señalización intracelular que se unen a las PROTEÍNAS DE UNIÓN A GTP RHO. Originalmente se vió que mediaban los efectos de la PROTEÍNA DE UNION A GTP rhoA en la formación de las FIBRAS DE ESTRÉS y ADHESIONES FOCALES. Las quinasas asociadas a rho poseen especificidad para diversos sustratos, entre los que se encuentran la FOSFATASA DE LA CADENA LIGERA DE MIOSINA y las QUINASAS LIM. . 0.56
Proteínas Quinasas Asociadas a Fase-S. Familia de proteínas estructuralmente relacionadas que fueron orginalmente identificadas por su capacidad de formar complejos con proteínas ciclina (CICLINAS). Comparten un dominio común que enlaza específicamente a SECUENCIAS F-BOX. Toman parte de las PROYEINAS LIGASAS SKP CULLINA F-BOX, en donde pueden unirse a distintas PROTEINAS F-BOX. . 0.55
Muerte Celular. Terminación de la capacidad de la célula para realizar funciones vitales tales como metabolismo, crecimiento, reproducción, respuesta, y adaptabilidad. . 0.55
Proteínas Quinasas Dependientes de Calcio-Calmodulina. Proteína Quinasa Dependiente de Ca(+2)-Calmodulina . Proteínas Quinasas Dependientes de Calmodulina . Proteínas Quinasas Calcio-Calmodulino Dependientes . Proteínas Quinasas Calmodulino-Dependientes . Proteína Quinasa Dependiente de Ca(2+)-Calmodulina . PROTEINA QUINASAS CALCIO-CALMODULINO DEPENDIENTES . PROTEINA QUINASAS CALMODULINO-DEPENDIENTES . PROTEINO-QUINASA DEPENDIENTE DE CA(2+)-CALMODULINA . PROTEINO-QUINASAS CALCIO-CALMODULINO DEPENDIENTES . PROTEINO-QUINASAS CALMODULINO-DEPENDIENTES . PROTEINO-QUINASAS CALMODULINO DEPENDIENTES . QUINASAS DE PROTEINAS ASOCIADAS A MICROTUBULOS . QUINASAS PAM . PROTEINO-QUINASA MITOGENICA ACTIVADA . PROTEIN0-QUINASAS CALCIO-CALMODULINO DEPENDIENTES . Enzima dependiente de la CALMODULINA que cataliza la fosforilación de proteínas; a veces también depende del calcio. Pueden actuar como aceptores una gran variedad de proteínas, como la VIMENTINA, las SINAPSINAS, la GLUCÓGENO-SINTETASA, las CADENAS LIGERAS DE MIOSINA y las PROTEÍNAS ASOCIADAS A LOS MICROTÚBULOS. (Traducción libre del original: Enzyme Nomenclature, 1992, p277) . 0.54
Queratinas. Citoqueratina . Proteínas Asociadas a Queratina . Queratina . Clase de proteínas fibrosa o escleroproteína importantes ambas como proteínas estructurales y que son claves para el estudio de la conformación proteica. La familia es el constituyente principal de la epidermis, pelos, uñas, y tejido corneal, y la matriz orgánica del esmalte de los dientes. Se han caracterizado dos grupos conformacionales principales, alfa-queratina, cuyo esqueleto peptídico forma una alfa hélice, y la beta-queratina, cuyo esqueleto forma un zigzag o estructura en hoja plegada. . 0.51
Apoptosis. Muerte Celular Programada . Uno de los mecanismos mediante los que tiene lugar la MUERTE CELULAR (distinguir de NECROSIS y AUTOFAGOCITOSIS). La apoptosis es el mecanismo responsable de la eliminación fisiológica de las células y parece estar intrínsicamente programada. Se caracteriza por cambios morfológicos evidentes en el núcleo y el citoplasma, fraccionamiento de la cromatina en sitios regularmente espaciados y fraccionamiento endonucleolítico del ADN genómico (FRAGMENTACION DE ADN) en sitios entre los nucleosomas. Esta forma de muerte celular sirve como equilibrio de la mitosis para regular el tamaño de los tejidos animales y mediar en los procesos patológicos asociados al crecimiento tumoral. . 0.51
