Sinapsinas. Sinapsina I . Sinapsina II . Sinapsina III . Proteína I . Proteína II . Familia de proteínas asociadas a las vesículas sinápticas, que participan en la regulación a corto plazo de la liberación del NEUROTRANSMISOR. La sinapsina I, miembro predominante de esta familia, une las VESICULAS SINÁPTICAS a los FILAMENTOS DE ACTINA en la terminal nerviosa presináptica. Estas interacciones son moduladas por la FOSFORILACIÓN reversible de la sinapsina I por medio de varias vías de señales de transducción. La proteína también es un sustrato para cAMP y las PROTEINAS QUINASAS DEPENDIENTE DE CAlCIO-CALMODULINA. Se cree que estas propiedades funcionales son compartidas también por la sinapsina II. . 0.60
Profase Meiótica I. Cigoteno . Diacinesis . Diploteno . Etapa de Cigoteno . Etapa de Diacinesis . Etapa de Diploteno . Etapa de Leptoteno . Etapa de Zigoteno . Fase Cigoteno . Fase Diacinesis . Fase Diploteno . Fase Leptoteno . Fase Zigoteno . Leptoteno . Zigoteno . Profase 1 . Profase I . Profase Meiótica 1 . Profase de la primera división meiótica ( en la cual ocurre la SEGREGACION CROMOSOMICA) Se divide en cinco etapas: leptonemaa, cigonema, paquinema, diplonema y diaquinesis. . 0.46
Proteína-Arginina N-Metiltransferasas. Proteína Arginina Metiltransferasa . Proteína-Arginina N-Metiltransferasa . Proteína Metilasa I . Proteína Metiltransferasa I . Enzima que cataliza la metilación de residuos de arginina de las proteínas, para formar N-mono- y N,N-dimetilarginina. Esta enzima se encuentra en muchos órganos, principalmente en el cerebro y el bazo. . 0.41
Proteína O-Metiltransferasa. Proteína Metilasa II . Proteína Metiltransferasa II . Proteína Carboxilmetiltransferasa . Enzima que cataliza la transferencia de grupos metilo de S-adenosilmetionina hacia grupos carboxilo libres de una molécula protéica, formando metilésteres. EC 2.1.1.-. . 0.41
ADN Polimerasa I. ADN Polimerasa I ADN-Dependiente . Pol I . Fragmento de Klenow . ADN Polimerasa alfa . DNA Polimerasa I . DNA Polimerasa I DNA-Dependiente . DNA Polimerasa alfa . Polimerasa I del ADN ADN-Dependiente . Polimerasa alfa del ADN . ADN polimerasa dependiente de ADN descrita en procariotes y que puede estar presente en organismos superiores. Tiene actividad exonucleasa tanto de 3'-5' como de 5'-3', pero no puede usar ADN de doble cadena nativo como molde-iniciador. No resulta inhibida por reactivos sulfidrílicos y es activa tanto en la síntesis como en la reparación del ADN. EC 2.7.7.7. . 0.41
ADN Polimerasa II. DNA Polimerasa II . ADN Polimerasa II ADN-Dependiente . Pol II . ADN Polimerasa epsilon . DNA Polimerasa II DNA-Dependiente . DNA Polimerasa II Dependiente de DNA . DNA Polimerasa epsilon . Polimerasa II del ADN ADN-Dependiente . Polimerasa epsilon del ADN . ADN polimerasa dependiente de ADN, descrita en E. Coli y otros organismos inferiores. Puede estar presente en organismos superiores y tiene una actividad molecular intrínseca de sólo 5 por ciento de la de la ADN Polimerasa I. Esta polimerasa tiene actividad de exonucleasa 3'-5', actúa sólo en ADN de cadena doble con espacios, o en los terminales de cadena única menores de 100 nucleótidos como molde, y resulta inhibida por reactivos sulfidrílicos. EC 2.7.7.7. . 0.41
Poli I. Polinucleótidos de Inosina . Ácidos Poliinosínicos . Grupo de ribonucleótidos de inosina en el que los residuos fosfato de cada ribonucleótido de inosina actúan como puentes en la formación de enlaces diéster entre las moléculas de ribosa. . 0.39
Anexina A5. Anexina V . Proteína Anticoagulante I Placentaria . Proteína I de Anticoagulante Placentario . Ancorina CII . Calfobindina I . Endonexina II . Lipocortina V . PAP-I . Proteína de la familia de la anexina aislada de la PLACENTA humana y otros tejidos. Inhibe la FOSFOLIPASA A2 citosólica y tiene una actividad anticoagulante. . 0.39
Anexina A4. Anexina IV . Calelectrina 32-kDa . Lipocortina IV . Proteína Anticoagulante II Placentaria . Proteína II de Anticoagulante Placentario . Calelectrina 32 kDa . PAP-II . Calelectrina 32 kD . Proteína de la familia de las anexinas originalmente aislada del órgano eléctrico de la Torpedo marmorata. También ha sido hallada en una amplia variedad de tejidos de mamíferos. donde se localiza en la membrana apical de las CÉLULAS EPITELIALES polarizadas. . 0.39
