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 Categorias DeCS

D08 Enzimas e Coenzimas .
D08.811 Enzimas .
D08.811.277 Hidrolases .
D08.811.277.040 Hidrolases Anidrido Ácido .
D08.811.277.040.025 Adenosina Trifosfatases .
D08.811.277.040.025.142 Chaperoninas .
D08.811.277.040.025.142.500 Chaperoninas do Grupo I .
D08.811.277.040.025.142.500.500 Chaperonina 60 .
D08.811.277.040.025.142.750 Chaperoninas do Grupo II .
D12 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas .
D12.776 Proteínas .
D12.776.580 Chaperonas Moleculares .
D12.776.580.216 Proteínas de Choque Térmico .
D12.776.580.216.210 Chaperoninas .
D12.776.580.216.210.590 Chaperoninas do Grupo I .
D12.776.580.216.210.590.500 Chaperonina 10 .
D12.776.580.216.210.590.750 Chaperonina 60 .
D12.776.580.216.210.795 Chaperoninas do Grupo II .
 
 Termos
 Sinônimos e Históricos
Documentos
LILACS e MDL
 
Chaperoninas do Grupo I .
Chaperoninas Grupo I .
Subcategoria de caperoninas encontradas nas MITOCÔNDRIAS, nos CLOROPLASTOS e nas BACTÉRIAS. As chaperoninas do grupo I organizam-se em uma estrutura macromolecular semelhante a um barril que é envolvida por um componente proteico à parte em forma de tampa. .
1.00
 
Chaperoninas do Grupo II .
Chaparoninas Grupo II .
Chaperoninas Grupo II .
Subcategoria de chaperoninas encontradas em ARCHAEA e no CITOSSOL de células eucarióticas. As chaperoninas do grupo II organizam-se em uma estrutura macromolecular com a forma de um barril distinta das CHAPERONINAS DO GRUPO I por não utilizar uma estrutura semelhante a tampa envolvendo as proteínas. .
0.82
 
Chaperoninas .
Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares. .
0.69
 
Chaperonina 10 .
Família hsp10 .
Proteínas 10 de Choque Térmico .
Proteínas de Choque Térmico 10 .
cpn10 .
Proteína GroES .
Chaperonina 10 (groES) .
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES. .
0.52
 
Chaperonina 60 .
Família hsp60 .
Proteínas 60 de Choque Térmico .
Proteínas de Choque Térmico 60 .
cpn60 .
Proteína GroEL .
Chaperonina 60 (GroEL) .
Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL. .
0.49