Hidroliases. Desidratases . Hidrases . Enzimas que catalisam a quebra de uma ligação carbono-oxigênio, levando a formação de produtos insaturados pela via de eliminação de água. . 1.00
L-Serina Desidratase. Serina Desaminase . Serina Desidratase . PIRIDOXAL-fosfato contendo uma enzima (inicialmente classificada como EC 4.2.1.13) que catalisa a desidratação e a desaminação da L-serina para formar piruvato. . 0.75
Anidrases Carbônicas. Anidrase Carbônica . Carbonato Desidratase . ISOENZIMAS DE CARBONATO DESIDRATASE . ISOENZIMAS DE ANIDRASE CARBÔNICA . Família de enzimas contendo zinco que catalisa a hidratação reversível do dióxido de carbono. Desempenham um papel importante no transporte de DIÓXIDO DE CARBONO dos tecidos para o PULMÃO. . 0.68
Prefenato Desidratase. Corismato Mutase-Prefenato Desidratase . Prefenato Hidroliase . Enzima que catalisa a conversão de prefenato a fenilpiruvato com a eliminação de água e dióxido de carbono. Nas bactérias entéricas, esta enzima também possui a atividade de corismato mutase, catalisando dessa forma os dois primeiros passos da biossíntese de fenilalanina. EC 4.2.1.51. . 0.67
Treonina Desidratase. Treonina Desaminase . Treonina Desidrase . Proteína com fosfato de piridoxal que catalisa a desaminação da TREONINA em 2-cetobutirato e AMÔNIA. O papel desta enzima pode ser biossintético ou biodegradativo. No primeiro papel, esta enzima supre o 2-cetobutirato necessário para a biossíntese da ISOLEUCINA, enquanto que, no último está apenas envolvida na quebra da treonina para fornecer energia. Esta enzima foi classificada, inicialmente como EC 4.2.1.16. . 0.67
Oxirredutases. Desidrogenases . Oxidases . Oxidorredutases . Redutases . Classe de todas as enzimas que catalisam reações de oxidorredução. O substrato que é oxidado é considerado doador de hidrogênio. O nome sistemático é baseado na oxidorredutase doador:receptor. O nome recomendado é desidrogenase, onde for possível. Como alternativa, redutase pode ser usado. O termo oxidase é usado apenas nos casos em que o O2 é o receptor. . 0.63