Integrina beta3. Glicoproteína IIIa da Membrana Plaquetária . Antígenos CD61 . Integrina beta3A . Integrina beta3B . Integrina beta3C . Glicoproteína IIIa da Membrana de Plaquetas . Subunidade da integrina beta de tamanho com cerca de 85 kDa que tem sido encontrada em heterodímeros contendo INTEGRINA ALFAIIB E INTEGRINA ALFAV. A integrina beta3 ocorre como três isoformas processadas alternativamente, designadas beta3A-C. . 1.00
Cadeias beta de Integrinas. Integrinas beta . Cadeias beta de Integrina . Cadeias de Integrina beta . Cadeias beta de integrinas combinadas com cadeias alfa de integrinas para formar receptores de superfície celular heterodiméricos. As integrinas têm sido tradicionalmente classificadas em grupos funcionais baseados na identidade de uma das três cadeias beta presentes no heterodímero. A cadeia beta é necessária e suficiente para a sinalização dependente de integrina. Sua curta cauda citoplasmática contém sequências críticas para a sinalização de dentro para fora da célula. . 0.85
Integrina beta1. Antígeno 4B4 . Antígeno CD29 . Antígeno CDw29 . Antígenos CD29 . beta1 Integrina . SUBUNIDADE DE INTEGRINA BETA-1 . Cadeia beta de integrina expressa como heterodímero associado de forma não covalente com cadeias alfas da família CD49 (CD49a-f). O CD29 é expresso em leucócitos latentes e ativados e é um marcador celular de todos os antígenos de ativação muito tardia. (Tradução livre do original: Barclay et al., The Leukocyte Antigen FactsBook, 1993, p164) . 0.81
Antígenos CD18. Antígeno CD18 . beta2 Integrina . Integrina beta2 . Subunidade beta p150,95 . INTEGRINA SUBUNIDADE BETA 2 . Cadeias beta de glicoproteínas de superfície celular ligadas não covalentemente a cadeias alfa específicas da família CD11 das moléculas de adesão dos leucócitos (RECEPTORES DE ADESÃO DE LEUCÓCITO). Um defeito do gene que codifica o CD18 causa SÍNDROME DA ADERÊNCIA LEUCOCÍTICA DEFICITÁRIA. . 0.81
Integrina beta4. Antígenos CD104 . Conhecida também como antígeno CD104, esta proteína é diferenciada de outras beta integrinas por seu domínio citoplásmico relativamente longo (cerca de 1000 aminoácidos contra cerca de 50 da porção extracelular). Foram descritas cinco isoformas resultantes de processamento alternativo. . 0.80