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 Categorias DeCS

D08 Enzimas e Coenzimas .
D08.811 Enzimas .
D08.811.277 Hidrolases .
D08.811.277.656 Peptídeo Hidrolases .
D08.811.277.656.224 Catepsinas .
D08.811.277.656.224.130 Catepsina C .
D08.811.277.656.262 Cisteína Proteases .
D08.811.277.656.262.186 Catepsina C .
D08.811.277.656.350 Exopeptidases .
D08.811.277.656.350.350 Dipeptidil Peptidases e Tripeptidil Peptidases .
D08.811.277.656.350.350.100 Catepsina C .
D08.811.913 Transferases .
D08.811.913.696 Fosfotransferases .
D08.811.913.696.445 Nucleotidiltransferases .
D08.811.913.696.445.308 DNA Nucleotidiltransferases .
D08.811.913.696.445.308.300 DNA Polimerase Dirigida por DNA .
D08.811.913.696.445.308.300.225 DNA Polimerase I .
D08.811.913.696.445.735 RNA Nucleotidiltransferases .
D08.811.913.696.445.735.270 RNA Polimerases Dirigidas por DNA .
D08.811.913.696.445.735.270.750 RNA Polimerase I .
D12 Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas .
D12.644 Peptídeos .
D12.776 Proteínas .
D12.776.543 Proteínas de Membrana .
D12.776.543.750 Receptores de Superfície Celular .
D12.776.543.750.695 Receptores Acoplados a Proteínas-G .
D12.776.543.750.695.665 Receptores de Polipeptídeo Hipofisário Ativador de Adenilato Ciclase .
D12.776.543.750.695.665.760 Receptores Tipo I de Polipeptídeo Intestinal Vasoativo .
D12.776.543.750.695.900 Receptores de Peptídeo Intestinal Vasoativo .
D12.776.543.750.695.900.520 Receptores Tipo I de Polipeptídeo Intestinal Vasoativo .
D13 Ácidos Nucleicos, Nucleotídeos e Nucleosídeos .
D13.695 Nucleotídeos .
D13.695.578 Polinucleotídeos .
D13.695.578.550 Polirribonucleotídeos .
D13.695.578.550.560 Poli C .
D13.695.578.550.560.600 Poli I-C .
D13.695.578.550.650 Poli I .
D13.695.578.550.650.600 Poli I-C .
 
 Termos
 Sinônimos e Históricos
Documentos
LILACS e MDL
 
Poli I .
Inosina Polinucleotídeos .
Ácidos Poli-Inosínicos .
INOSINA POLINUCLEOTÍDIOS .
Grupo de ribonucleotídeos inosina nos quais os resíduos fosfato de cada ribonucleotídeo inosina atuam como pontes formando ligações diéster entre as moléculas de ribose. .
0.65
 
Peptídeos .
Peptídios .
Polipeptídeos .
POLIPEPTÍDIOS .
Membros da classe de compostos constituídos por AMINOÁCIDOS ligados entre si por ligações peptídicas, formando estruturas lineares, ramificadas ou cíclicas. Os OLIGOPEPTÍDEOS são compostos aproximadamente de 2 a 12 aminoácidos. Os polipeptídeos são compostos aproximadamente de 13 ou mais aminoácidos. As PROTEÍNAS são polipeptídeos lineares geralmente sintetizados nos RIBOSSOMOS. .
0.65
 
DNA Polimerase I .
DNA Polimerase I Dependente de DNA .
Pol I .
Fragmento Klenow .
DNA Polimerase alfa .
DNA polimerase dependente de DNA, caracterizada em procariotos, e que pode estar presente em organismos superiores. Tem tanto atividade de exonuclease 3'-5'quanto 5'-3', mas não pode usar o DNA de fita dupla nativo como molde-iniciador. Não é inibida por reagentes sulfidrílicos e é ativa tanto na síntese quanto no reparo do DNA. Ec 2.7.7.7. .
0.63
 
Poli I-C .
Indutor de interferon constituído de dupla fita desemparelhada de RNA sintético. O polímero é formado de uma fita de ácido poli-inosínico e a outra de ácido policitidílico. .
0.53
 
Receptores Tipo I de Polipeptídeo Intestinal Vasoativo .
Receptores de Polipeptídeo Intestinal Vasoativo Tipo I .
Receptor Tipo II de Peptídeo Hipofisário Ativador de Adenilato Ciclase .
Receptores Tipo II de Peptídeo Hipofisário Ativador de Adenilato Ciclase .
Receptores de Peptídeo Hipofisário Ativador de Adenilato Ciclase Tipo II .
Receptores Tipo I de Peptídeo Intestinal Vasoativo .
Receptores de Peptídeo Intestinal Vasoativo Tipo I .
Receptores Tipo I de VIP .
Receptores de VIP Tipo I .
Subtipo de receptores polipeptídeos que ativam a ciclase adenilato da hipófise que liga tanto os receptores de PACAP como o PEPTÍDEO INTESTINAL VASOATIVO. É encontrado predominantemente no ENCÉFALO. .
0.49
 
RNA Polimerase I .
RNA Polimerase I Dependente de DNA .
RNA Polimerase I DNA-Dependente .
RNA polimerase dependente de DNA presente em células bacterianas, vegetais e animais. A enzima funciona na estrutura nucleolar e transcreve DNA em RNA. Tem requerimentos diferentes para cátions e sais em relação às RNA polimerases II e III, e não é inibida por alfa-amanitina. .
0.46
 
Catepsina C .
Dipeptidil Peptidase I .
Dipeptidil Aminopeptidase I .
Cisteína protease semelhante à papaína que possui especificidade para dipeptídeos amino terminais. A enzima desempenha papel na ativação de várias serinoproteases pró-inflamatórias pela remoção de seus dipeptídeos amino terminais inibitórios. Mutações genéticas que causam a perda da atividade da catepsina C em seres humanos estão associadas com a DOENÇA DE PAPILLON-LEFEVRE. .
0.44