Chaperonina 10. Família hsp10 . Proteínas 10 de Choque Térmico . Proteínas de Choque Térmico 10 . cpn10 . Proteína GroES . Chaperonina 10 (groES) . Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante à tampa que abriga a cavidade não polar do complexo de chaperonina. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde é habitualmente chamada de proteína GroES. . 0.73
Sinapsinas. Sinapsina I . Sinapsina II . Sinapsina III . Proteína I . Proteína III . Família de proteínas associadas às vesículas sinápticas envolvidas na regulação de curto prazo da liberação de NEUROTRANSMISSORES. A sinapsina I, o membro predominante desta família, liga as VESÍCULAS SINÁPTICAS a FILAMENTOS DE ACTINA no terminal nervoso pré-sináptico. Essas interações são moduladas pela FOSFORILAÇÃO reversível da sinapsina I através de várias vias de transdução de sinal. A proteína também é um substrato para PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DE C-AMP e para PROTEÍNAS QUINASES DEPENDENTES DE CÁLCIO-CALMODULINA. Acredita-se que essas propriedades funcionais também sejam compartilhadas pela sinapsina II. . 0.52
Chaperoninas do Grupo I. Chaperoninas Grupo I . Subcategoria de caperoninas encontradas nas MITOCÔNDRIAS, nos CLOROPLASTOS e nas BACTÉRIAS. As chaperoninas do grupo I organizam-se em uma estrutura macromolecular semelhante a um barril que é envolvida por um componente proteico à parte em forma de tampa. . 0.52
Chaperonina 60. Família hsp60 . Proteínas 60 de Choque Térmico . Proteínas de Choque Térmico 60 . cpn60 . Proteína GroEL . Chaperonina 60 (GroEL) . Proteína do grupo I das chaperoninas que forma a estrutura semelhante a barril do complexo da chaperonina. É uma proteína oligomérica com uma estrutura distinta de catorze subunidades arranjadas em dois anéis de sete subunidades cada. A proteína foi originalmente estudada em BACTÉRIAS, onde foi habitualmente chamada de proteína GroEL. . 0.48
DNA Polimerase I. DNA Polimerase I Dependente de DNA . Pol I . Fragmento Klenow . DNA Polimerase alfa . DNA polimerase dependente de DNA, caracterizada em procariotos, e que pode estar presente em organismos superiores. Tem tanto atividade de exonuclease 3'-5'quanto 5'-3', mas não pode usar o DNA de fita dupla nativo como molde-iniciador. Não é inibida por reagentes sulfidrílicos e é ativa tanto na síntese quanto no reparo do DNA. Ec 2.7.7.7. . 0.45
Chaperoninas. Família de complexos proteicos de múltiplas subunidades que formam estruturas cilíndricas grandes que se ligam a proteínas não nativas e as encapsulam. As chaperoninas utilizam a energia da hidrólise do ATP para aumentar a eficiência das reações de DOBRAMENTO PROTEICO e, assim, auxiliam as proteínas a atingirem sua conformação funcional. A família das chaperoninas é dividida em CHAPERONINAS DO GRUPO I e CHAPERONINAS DO GRUPO II, com cada grupo apresentando seu próprio repertório de subunidades proteicas e preferências subcelulares. . 0.43
Poli I. Inosina Polinucleotídeos . Ácidos Poli-Inosínicos . INOSINA POLINUCLEOTÍDIOS . Grupo de ribonucleotídeos inosina nos quais os resíduos fosfato de cada ribonucleotídeo inosina atuam como pontes formando ligações diéster entre as moléculas de ribose. . 0.43
Prófase Meiótica I. Diacinese . Diplóteno . Estágio Diacinese . Estágio Diplóteno . Estágio Leptóteno . Estágio Zigóteno . Leptóteno . Zigóteno . Prófase 1 . Prófase I . Prófase Meiótica 1 . Estágio Zigóteno . Estágio de Leptóteno . Estágio de Zigoteno . Prófase da primeira divisão da MEIOSE (na qual ocorre a SEGREGAÇÃO DE CROMOSSOMOS homólogos). É dividida em cinco estágios: leptóteno, zigóteno, paquíteno, diplóteno e diacinese. . 0.41
Proteína I de Ligação a Poli(A). Proteína de ligação a poli(A) que possui múltiplas funções, como estabilização do RNAm e proteção da atividade do RNA da nuclease. Embora a proteína I de ligação a poli(A) seja considerada a principal proteína citoplasmática de ligação ao RNA, ela também é encontrada no NÚCLEO CELULAR e pode estar envolvida no transporte de partículas de RNPm. . 0.40
